酵素の競合的阻害と非競合的阻害の違いについて疑問をクリアするにはどうすればよいですか?


答え 1:

競合阻害剤は、活性部位の基質結合部分に結合し、基質によるアクセスをブロックします。

一方、非競合阻害剤(UI)は、基質結合部位とは異なる部位で酵素基質複合体(ES)にのみ結合します。 UIは、結合サイトがないか、サイトにまだアクセスできないため、遊離酵素にバインドできません。 基質の酵素への結合は、酵素の立体構造の変化を誘発し、UIが結合部位にアクセスできるようにします。

ESに結合すると、ES複合体の有効濃度の低下を引き起こし、それにより、UIのLineweaver-Burkプロットから明らかなように、ルシャテレールの原理により基質に対する酵素の見かけの親和性が増加し(Kmが低下)、Vmaxが低下します。

競合阻害では、Vmaxは変化しませんが、基質の結合部位に対する見かけの親和性は低下しますが、Kmは増加します。

画像ソース:Google。

PS:あなたが初心者の場合、物事を複雑にするかもしれないので、プロットを忘れてください。 単純に覚えておいてください。CIは活性部位で遊離酵素に結合しますが、UIは活性部位以外の部位でES複合体に結合します。

お役に立てれば。


答え 2:

反応スキームを見なければなりません。 これらの画像はウィキペディアの記事から取られました:酵素阻害剤-ウィキペディア

これが理解できないと思われるのは、上記のスキームが現実をほとんど反映していないためです。 非競合、非競合、および混合阻害は、2基質反応、たとえばA + B→C + Dで見られます。この場合、酵素にはAの結合部位とBの結合部位があります。

速度論的実験は、一連の反応管で一方の基質を一定に保ち、他方を変化させることによって行われます。 Bが一定に保持され、v vs [A]を測定するとします。 双曲線を取得します。 Aの競合阻害剤を追加し、それを呼び出します

IAI_{A}

、そしてあなたは競争阻害を見るでしょう。 Bの競合阻害剤を追加し、

IBI_{B}

そして、あなたは抑制の他の形態の1つを見るでしょう。

ほとんどの教科書は、非競合的、非競合的、および混合阻害に2基質反応が必要であることを説明していません。 私の知る限り、レーニンガーだけがそうします(「レーニンガー」ネルソンとバーグ)。

最近では、2基質反応の反応スキームを作成して投稿します。